จากที่กล่าวในบทที่แล้วว่าเอนไซม์จะจับกับซับสเตรต แล้วเกิดเป็นโมเลกุลเชิงซ้อนของเอนไซม์กับซับสเตรต (enzyme-substrate complex)   การจับกันระหว่างซับสเตรตกับเอนไซม์นอกจากจะต้องอาศัยการเข้ากันทางรูปร่างแล้ว ยังต้องอาศัยการเข้ากันทางด้านคุณสมบัติทางเคมีอีกด้วย เพื่อให้มีแรงจับชนิดอ่อน (weak interaction) เช่น พันธะไฮโดรเจน (hydrogen bond) แรงไฮโดรโฟบิก (hydrophobic interaction) และแรงแวนเดอร์ วาลส์ (Van der Walls interaction) เกิดขึ้นระหว่างกรดอะมิโนในบริเวณเร่งของเอนไซม์กับซับสเตรต กระบวนการที่สำคัญในขั้นตอนนี้มีกลไกที่สำคัญสามกลไก ดังนี้

            1. การเร่งแบบกรดหรือเบสทั่วไป (general acid-base catalysis)

            2. การเร่งแบบเกิดพันธะโควาเลนต์ (covalent catalysis)

           3. การเร่งโดยไอออนของโลหะ (metal ion catalysis)

 


     ในบริเวณเร่งของเอนไซม์จะมีแขนงข้างกรดอะมิโนจำนวนหนึ่งที่ทำหน้าที่ในการให้หรือรับ โปรตอนและอิเล็คตรอนอยู่ด้วย การถ่ายทอดโปรตอนและอิเล็คตรอนระหว่างแขนงข้างกรดอะมิโนและหมู่ต่างๆ ของเอนไซม์และซับสเตรต ทำให้เกิดสารตัวกลางที่มีประจุซึ่งจะอยู่ตัวได้เพียงชั่วขณะ

 

การที่สารดังกล่าวมีประจุอยู่ในตัวได้เพียงชั่วขณะ
จะทำให้มีการเปลี่ยนแปลงทางเคมีไปในทิศทาง
ที่ผลักดันให้ปฏิกิริยาดำเนินไปข้างหน้า ส่งผลให้
ปฏิกิริยาดำเนินได้เร็วขึ้น

ตัวอย่างเอนไซม์ที่มีการเร่งปฏิกิริยาแบบกรดเบสทั่วไป คือ ไคโมทริปซิน


ตารางแสดงหมู่ฟังก์ชันของกรดอะมิโน
ที่แสดงคุญสมบัติความเป็นกรดและเบส


ภาพแสดงการจับกันระหว่างเอนไซม์และซับสเตรตแบบกรดเบส
บริเวณที่ลงสีเหลืองคือ บริเวณของโมเลกุลซับสเตรต บริเวณสีส้มแดง คือ บริเวณเร่งของเอนไซม์ จะเห็นได้ว่ามีความเหมาะเจาะระหว่างบริเวณเร่งของเอนไซม์กับรูปร่างของซับสเตรต ที่จับกันได้ดี จนเกิดเป็นสารประกอบเชิงซ้อนระหว่างเอนไซม์กับซับสเตรตที่ทำให้เกิดการเร่งปฏิกิริยาแบบกรดเบส
 

      เป็นการเร่งปฏิกิริยาในลักษณะที่มีพันธะโควาเลนต์เกิดขึ้นระหว่างเอนไซม์และ
ซับสเตรตเพียงชั่วคราว ซึ่งจะมีการเปลี่ยนแปลงทางเคมีต่อไปจนในที่สุด
ได้เป็นเอนไซม์กับผลผลิตของปฏิกิริยาออกมา

ตัวอย่าง เช่น การสลายสาร A-B ด้วยน้ำ

                   

                       เมื่อมีเอนไซม์ซึ่งมีกลไกการเร่งปฏิกิริยาเป็นแบบ "การเร่งแบบเกิดพันธะโควาเลนต์ชั่วคราว" จะเกิดปฏิกิริยา โดยให้มีหมู่ x: เป็นหมู่ที่เกิดพันธะโควาเลนต์แบบชั่วคราวแล้วเกิดการสลาย A-B ด้วยน้ำได้ดังนี้

 
      เป็นการเร่งปฏิกิริยาในลักษณะที่เกิดแรงดึงดูดระหว่างประจุที่ต่างกันได้เป็นพันธะ
ไอออนิกระหว่างไอออนโลหะที่จับอยู่กับเอนไซม์กับซับสเตรต ไอออนโลหะยังมีส่วนร่วมในปฏิกิริยาออกซิเดชัน -รีดักชัน ในบริเวณเร่งของเอนไซม์อีกด้วย

ตัวอย่างไอออนโลหะที่มีส่วนช่วยในการเร่งปฏิกิริยา

Fe2+/Fe3+ Cu2+ Zn2+ Mn2+ และ Co2+

 

ตัวอย่างไอออนในเอนไซม์ที่อยู่บริเวณที่ช่วยเร่งให้ปฏิกิริยาเคมี

เอนไซม์คาร์บอนิกแอนไฮเดรส มี Zn2+(วงกลมสีเทา) อยู่ในบริเวณเร่ง

     

ตัวอย่างของเอนไซม์ที่มีการเร่งโดยไอออนของโลหะ ได้แก่

คาร์บอกซีเปปติเดส มี Zn2+ ช่วยเร่งปฏิกิริยา และ ไซโตโครม ซี ออกซิเดส ที่มี Cu 2+ช่วยในการเร่งปฏิกิริยา เป็นต้น

 
         แต่ในความเป็นจริงนั้นเอนไซม์อาจจะเร่งปฏิกิริยาโดยอาศัยกลไกต่างๆ เหล่านี้ร่วมกัน เช่น เอนไซม์ไคโมทริปซินจะใช้ทั้งการเร่งแบบเกิดพันธะโควาเลนต์ และ การเร่งแบบกรดเบสทั่วไปร่วมกัน เพื่อเร่งปฏิกิริยาการตัดพันธะเพปไทด์

ตัวอย่างปฏิกิริยาเคมี

เอนไซม์ไคโมทริปซิน จะเกิดการเร่งปฏิกิริยาเคมี โดยการสร้างพันธะโควาเลนต์
แบบชั่วคราวกับซับสเตรต โดยมีกรดอะมิโนที่สำคัญคือ เซอรีนตัวที่ 195