ตัวยับยั้งแบบแข่งขัน (competitive inhibitor) มักจะมีโครงสร้างคล้ายคลึงกับซับสเตรต จึงอาจสามารถจับกับบริเวณเร่งของเอนไซม์ได้เช่นเดียวกับซับสเตรต ดังนั้นซับสเตรตและตัวยับยั้งชนิดนี้จึงเป็นคู่แข่งขันแย่งกันจับกับเอนไซม์ แต่ตัวยับยั้งไม่สามารถทำปฏิกิริยาต่อไปได้ดังเช่นซับสเตรตหรือทำปฏิกิริยา ต่อไปได้เพียงช้าๆ ตัวยับยั้งแบบแข่งขันอาจจับกับเอนไซม์ที่บริเวณอื่นๆ นอกจากบริเวณที่ตัวเข้าทำปฏิกิริยาจับ แล้วทำให้เอนไซม์ เปลี่ยนแปลงโครงร่างไปจนไม่สามารถจับกับตัวเข้าทำปฏิกิริยาได้อีกก็ได้ ถ้ามีซับสเตรตมากๆ ตัวยับยั้งแบบนี้ก็จะแย่งจับกับเอนไซม์ได้น้อยลง จึงลดผลของการยั้บยั้งได้ การยับยั้งแบบนี้ค่า Vmax ไม่เปลี่ยนแปลง แต่ค่า Km เพิ่มขึ้น

        จากกราฟการยับยั้งแบบนี้จะทำให้ค่า Vmax เท่าเดิม แต่ทำให้ค่า Km เพิ่มขึ้น เพราะซับสเตรตต้องแข่งกับตัวยับยั้งในการจับกับเอนไซม์ ถ้ามีความเข้นข้นของซับสเตรตมาก ซับสเตรตก็จะแย่งกับตัวยับยั้งได้ดีขึ้น จึงเปรียบเสมือนลดผลของการยับยั้งแบบนี้ลง

ตัวยับยั้งเอนไซม์แบบไม่แข่งขัน

         ตัวยับยั้งแบบไม่แข่งขัน (non-competitive inhibitor) จะเข้าจับกับเอนไซม์บริเวณอื่นที่ไม่ใช่บริเวณเร่ง ลำดับในการเข้าจับนั้นอาจเป็นแบบตัวยับยั้งจับกับเอนไซม์อิสระ หรือเอนไซม์ที่อยู่ในรูปของสารประกอบเชิงซ้อนของเอนไซม์-ซับสเตรตก็ได้ เมื่อเกิดเป็น สารประกอบเชิงซ้อนของเอนไซม์-ซับสเตรต-ตัวยับยั้ง (ESI) แล้ว จะไม่เกิดผลิตภัณฑ์ขึ้น การที่มีเอนไซม์มากๆ ก็ไม่สามารถลดผลของการยั้บยั้งนี้ได้ การยับยั้งแบบนี้จะมีค่า Vmax ลดลง แต่ค่า Kmไม่เปลี่ยนแปลง

         จากกราฟ การยับยั้งแบบนี้จะทำให้ค่า Vmax ลดลง แต่ค่า Km ไม่เปลี่ยนแปลง เพราะหากตัวยับยั้งทำให้สารประกอบเชิงซ้อนระหว่างเอนไซม์กับซับสเตรตไม่สามารถเปลี่ยนแปลงต่อไปเป็นผลิตภัณฑ์ได้ นั่นหมายถึง เราสูญเสียเอนไซม์ตัวนั้นไป จึงทำให้ค่า Vmax ลดลง แต่ค่า Km เท่าเดิมเพราะเอนไซม์ที่เหลือไม่ได้ลดความสามารถในการจับกับซับสเตรตลง ค่าความเข้มข้นของซับสเตรตที่จะทำให้อัตราเร็วเป็นครึ่งหนึ่งของอัตราเร็วสูงสุดจึงเท่าเดิม

         จากกราฟ การยับยั้งแบบนี้จะทำให้ค่า Vmax และ Km ลดลง เนื่องจากตัวยับยั้ง
จะจับกับสารประกอบเชิงซ้อนระหว่างเอนไซม์กับซับสเตรต จึงทำให้ค่าทั้งสองลดลง